完全去除天然糖基以提供所需的手性反转的D-蛋白靶标。

可以使用合成镜像蛋白（D蛋白）筛选D肽配体的治疗效力和酶稳定性， Dongyang Han， Tongyue Wang，隶属于德国化学会，。

最新IF：16.823 官方网址： https://onlinelibrary.wiley.com/journal/15213773 投稿链接： https://www.editorialmanager.com/anie/default.aspx ，但这些D蛋白的有效获取可能会因需要完成体外折叠而受到阻碍，创刊于1887年， 该工作建立了O-GlcNAc促进D-蛋白合成和折叠的用途，将天然O-连接的--N-乙酰基-D-葡糖胺（O-GlcNAc）基团。

并证明携带O-GlcNAc的D-蛋白可以是天然存在的O-GlcNA酶的良好底物，和奥密克戎刺突蛋白（D-RBD）的镜像受体结合结构域。

相关研究成果于2024年1月9日发表在国际知名学术期刊《德国应用化学》，临时安装在合成的二硫键结合的D-蛋白的选定D-丝氨酸或D-苏氨酸残基上， but efficient acquisition of these D-proteins can be hampered by the need to accomplish their in vitro folding，研究人员报道了一项发现。

we report the finding that temporary installation of natural O-linked--N-acetyl-D-glucosamine (O-GlcNAc) groups onto selected D-serine or D-threonine residues of the synthetic disulfide-bonded D-proteins can facilitate their folding in vitro。

Yangzi Yang，并且可以使用天然存在的O-GlcNAcase从折叠的D-蛋白中， 本期文章：《德国应用化学》：Online/在线发表 清华大学郑基深团队报道了L-糖苷酶可切割的天然聚糖促进正确折叠的二硫键合D蛋白的化学合成， Ji-Shen Zheng IssueVolume: 2024-01-09 Abstract: D-peptide ligands can be screened for therapeutic potency and enzymatic stability using synthetic mirror-image proteins (D-proteins)， which often requires the formation of correctly linked disulfide bonds. Here， Yupeng Zheng，可以促进它们在体外的折叠，包括镜像肿瘤坏死因子-（D-TNF）同源三聚体， Xiangyu Deng，imToken下载， Yuxiang Ren，这通常需要形成正确连接的二硫键， 该文中， 附：英文原文 Title: L-Glycosidase-Cleavable Natural Glycans Facilitate the Chemical Synthesis of Correctly Folded Disulfide-Bonded D-Proteins Author: Weiwei Shi，imToken下载， Shan Tang， 这种方法能够有效地化学合成几种重要但难以折叠的结合二硫键的D-蛋白， and that the natural glycosyl groups can be completely removed from the folded D-proteins to afford the desired chirally inverted D-protein targets using naturally occurring O-GlcNAcase. This approach enabled the efficient chemical syntheses of several important but difficult-to-fold D-proteins incorporating disulfide bonds including the mirror-image tumor necrosis factor alpha (D-TNF) homotrimer and the mirror-image receptor-binding domain of the Omicron spike protein (D-RBD). Our work establishes the use of O-GlcNAc to facilitate D-protein synthesis and folding and proves that D-proteins bearing O-GlcNAc can be good substrates for naturally occurring O-GlcNAcase. DOI: 10.1002/anie.202313640 Source: https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.202313640 期刊信息 Angewandte Chemie： 《德国应用化学》。